Ikeda-Saito / Raven | Dioxygen-dependent Heme Enzymes | E-Book | sack.de
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E-Book, Englisch, 376 Seiten, Web PDF

Reihe: ISSN

Ikeda-Saito / Raven Dioxygen-dependent Heme Enzymes


1. Auflage 2018
ISBN: 978-1-78801-291-1
Verlag: Royal Society of Chemistry
Format: PDF
Kopierschutz: Adobe DRM (»Systemvoraussetzungen)

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Reihe: ISSN

ISBN: 978-1-78801-291-1
Verlag: Royal Society of Chemistry
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Aerobic organisms have evolved to utilise the intrinsic oxidising power of oxygen from the atmosphere. This so-called 'activation' of oxygen is often catalysed by a heme-containing enzyme. This book highlights the many and varied catalytic activities of O2-dependent heme–iron enzymes, including monoxygenases and cytochrome P450, dioxygenases, oxidases and model heme systems.

Dioxygen-dependent Heme Enzymes will be a useful resource for postgraduate students and researchers in biochemistry and metallobiology working in, or moving into, research areas involving heme proteins.

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Weitere Infos & Material


Dioxygen Binding and Activation Mediated by Transition Metal Porphyrinoid Complexes;

Design and Engineering
of Heme Enzymes With O2-dependent Catalytic Activity;

Myoglobin Derivatives Reconstituted with Modified Metal Porphyrinoids as Structural and Functional Models of the Cytochrome P450 Enzymes;

Investigating Heme Enzymes with Expanded Genetic Codes;

What Drives the Ratedetermining Step for Oxygen Atom Transfer by Heme Compound I?;

Cytochrome P450 Decarboxylases;

Oxygen Activation and Long-range Electron Transfer in MauG;

Biological Heme Degradation;

Structure, Function and Regulation of Human Heme-based Dioxygenases;

Modeling O2-dependent Heme Enzymes: A Quick Guide for Non-experts;

Structures of Human Cytochrome P450 Enzymes: Variations on a Theme;

Controlling the Regio- and Stereoselectivity of Cytochrome P450 Monooxygenases by Protein Engineering;

Conformational Changes in Cytochrome P450cam and the Effector Role of Putidaredoxin;

Oxygen Reduction and Proton Translocation by Respiratory Cytochrome c Oxidase;

Structure and Function of Membrane-bound Bacterial Nitric Oxide Reductases;

Mechanisms of Nitric Oxide Sensing and Detoxification by Bacterial Hemoproteins



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