Squire / Parry / Kajava | Fibrous Proteins: Amyloids, Prions and Beta Proteins | Buch | 978-0-12-034273-0 | sack.de

Buch, Englisch, 328 Seiten, Format (B × H): 152 mm x 229 mm, Gewicht: 690 g

Squire / Parry / Kajava

Fibrous Proteins: Amyloids, Prions and Beta Proteins


Buch, Englisch, 328 Seiten, Format (B × H): 152 mm x 229 mm, Gewicht: 690 g

ISBN: 978-0-12-034273-0
Verlag: William Andrew Publishing

Amyloids, Prions and Beta Proteins is the last volume of the three-part thematic series on Fibrous Proteins in the Advances in Protein Chemistry serial. Fibrous proteins act as molecular scaffolds in cells providing the supporting structures of our skeletons, bones, tendons, cartilage, and skin. They define the mechanical properties of our internal hollow organs such as the intestines, heart, and blood vessels. This volume covers such topics as Beta-Structures in Fibrous Proteins; B-Silks: Enhancing and Controlling Aggregation; Beta-Rolls, Beta-Helices and Other Beta-Solenoid Proteins; Natural Triple B-Stranded Fibrous Folds; Structure, Function and Amyloidogenesis of Fungal Prions: Filament Polymorphism and Prion Variants; X-Ray Fiber and powder Diffraction of PRP Prion Peptides; From the Polymorphism of Amyloid Fibrils to Their Assembly Mechanism and Cytotoxicity; Structural Models of Amyloid-like Fibrils.
Squire / Parry / Kajava Fibrous Proteins: Amyloids, Prions and Beta Proteins jetzt bestellen!

Zielgruppe

Cell biologists, Structural biologists, Biophysicists, Biochemists, Bioinformaticists, Medical pathologists, Physiologists, Anatomists, Geneticists.

Autoren/Hrsg.

Squire, John M.
Parry, David A.D.
Kajava, Andrey

Fachgebiete

Weitere Infos & Material

Beta-Structures in Fibrous Proteins.
B-Silks: Enhancing and Controlling Aggregation.
Beta-Rolls, Beta-Helices and Other Beta-Solenoid Proteins.
Natural Triple B-Stranded Fibrous Folds.
Structure, Function and Amyloidogenesis of Fungal. Prions: Filament Polymorphism and Prion Variants.
X-Ray Fiber and powder Diffraction of PRP Prion Peptides.
From the Polymorphism of Amyloid Fibrils to Their Assembly Mechanism and Cytotoxicity.
Structural Models of Amyloid-like Fibrils.

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