Buch, Deutsch, 176 Seiten, PB, Format (B × H): 148 mm x 210 mm, Gewicht: 261 g
Reihe: Berichte aus der Pharmazie
Buch, Deutsch, 176 Seiten, PB, Format (B × H): 148 mm x 210 mm, Gewicht: 261 g
Reihe: Berichte aus der Pharmazie
ISBN: 978-3-8440-1660-4
Verlag: Shaker
In der vorliegenden Arbeit konnte durch die Kombination von gerichteter Mutagenese, Expression in Xenopus laevis-Oocyten und metabolischer [ 35 S]-Methioninsowie Cy5-Oberflächen-Markierung mit anschließender SDS- und BN-PAGE-Analyse bzw. elektrophysiologisch durch Zwei-Elektroden-Spannungsklemme (TEVC) gezeigt werden, dass innerhalb der 5HT3AR-Untereinheit vorwiegend aliphatische Aminosäuren für die Assemblierung verantwortlich sind. Vier Leucine bilden zwischen der dritten und vierten TMD einen „Leucin-Zipper“ bzw. ein „knobs-into-holes-Motiv“, bei dem vorwiegend Vander-Waals-Kräfte für die Assoziation der Helices innerhalb der Membranproteine verantwortlich sind.
Des Weiteren wurde im Rahmen dieser Arbeit das bakterielle Membranprotein GLIC aus dem Cyanobakterium Gloeobacter violaceus mit Hilfe eines heterologen Expressionssystems charakterisiert. Es ist in der Lage, als bakterielles Homolog der eukaryotischen Cys-loop-Rezeptoren in Xenopus laevis-Oocyten zu funktionellen Homopentameren zu assemblieren und kann in die Plasmamembran integriert werden.
